Reacciones Metabólicas

Características de las Reacciones Metabólicas

Las reacciones entre biomoléculas de un organismo vivo son metabólicas. Unas características generales permiten clasificar los procesos metabólicos:

• Las reacciones metabólicas actúan secuencialmente, originándose rutas metabólicas. En estas cadenas, el producto de una reacción es la molécula de partida de la siguiente.
• Hay rutas convergentes (se obtiene el mismo producto a partir de distintas moléculas de partida) y divergentes (una única molécula origina diferentes productos).
• Las rutas metabólicas más importantes son comunes a la mayoría de organismos.
• Las reacciones metabólicas se clasifican en dos grupos: catabólicas (degradativas, para obtener energía y materia) y anabólicas (constructivas). Se llama rutas anfibólicas a las que participan en catabolismo y en anabolismo.
• Todas las reacciones metabólicas son catalizadas gracias a las enzimas.

Enzimas

Son los catalizadores biológicos (biocatalizadores). De ellos depende el tipo y la velocidad de las reacciones. Todas son proteínas; sin embargo, pueden estar formadas por cadenas polipeptídicas únicamente o contener algún grupo no proteico.

En el caso común (ambos grupos), la parte proteica recibe el nombre de apoenzima, y la parte no proteica se llama grupo prostético cuando está unido a la apoenzima permanentemente y cofactor cuando, como es habitual, no lo está. La apoenzima proporciona la estructura espacial específica para la adhesión de sustratos, mientras que el grupo prostético se encarga de llevar a cabo la reacción.

El cofactor puede ser un catión metálico o una molécula orgánica (coenzima).

Propiedades de las Enzimas

Tienen las mismas propiedades que las proteínas: se desnaturalizan a cambios de pH, temperatura… y presentan alto grado de especificidad, tanto en la selección de sustratos como en la acción que llevan a cabo.

Las enzimas no se consumen en el trascurso de las reacciones, pero se renuevan periódicamente.

Mecanismo de las Reacciones Enzimáticas

El periodo en el que los enlaces de los reactivos están debilitados, pero aún no se han formado los nuevos enlaces, se llama estado de transición o activado.

Para alcanzarlo, es preciso comunicar una cantidad de energía adecuada: la energía de activación. En una reacción endotérmica y exotérmica, el balance energético global es diferente, pero en ambos casos se precisa una energía de transición.

La reacción catalizada se lleva a cabo en tres etapas:

• Se forma el complejo enzima-sustrato (ES). Es una unión muy específica. Esta especificidad se debe a que en la apoenzima está el centro activo, con una forma espacial característica. Esta unión es reversible, y debido a ello esta primera etapa es la más lenta.
• El cofactor lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final (P). Es una etapa irreversible.
• El producto se libera del centro activo y la enzima queda libre.

Cinética Enzimática

En una reacción enzimática, al aumentar la concentración de sustrato también aumenta la velocidad de la reacción. Pero llega un momento en que se alcanza la velocidad máxima, debido a la inexistencia de sustrato formando complejos ES.

La constante de Michaelis-Menten o Km se define como la concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la velocidad semi-máxima.

Factores que Influyen en la Velocidad de las Reacciones Enzimáticas

• La concentración del sustrato: al aumentar, aumenta la velocidad, hasta un punto límite.
• El pH óptimo de cada enzima, valores por encima o debajo provocan un descenso del rendimiento. Por debajo de un pH mínimo, o por encima, la enzima se desnaturaliza.
• La temperatura: existe una temperatura óptima en que la velocidad es máxima.

Mecanismos para Aumentar la Eficacia Enzimática

• Compartimentación celular. Las enzimas de algunos procesos importantes se localizan juntas en orgánulos membranosos, donde se encuentran en mayor concentración y se mantienen mejores condiciones ambientales. Es la gran ventaja de la posesión de orgánulos.
• Reacciones en cascada: son reacciones en las que el producto de una reacción enzimática actúa como enzima de otra reacción, y así sucesivamente. Esto aumenta la eficacia mucho, y es característico de procesos que tienen que realizarse en un breve periodo, como la coagulación.
• Complejos multienzimáticos.
• Existencia de isozimas: son moléculas enzimáticas que tienen la misma acción catalítica pero distinta Km, por lo que su velocidad es distinta.

Regulación de la Actividad Enzimática

Se lleva a cabo regulando la velocidad de actuación de las enzimas y la síntesis enzimática. Los mecanismos empleados son la activación, inhibición enzimática y el alosterismo.

Activación Enzimática

La unión del activador hace que el centro activo adquiera la estructura adecuada. Son activadores algunos cationes y diversas moléculas orgánicas, e incluso a veces el propio sustrato.

Inhibición Enzimática

Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima. El inhibidor puede ser algún ion o molécula inorgánica o normalmente el producto final de la reacción. La inhibición puede ser irreversible, o reversible, cuando la enzima vuelve a realizar su actividad una vez eliminado el inhibidor. Según el lugar de unión a la enzima, hay dos tipos de inhibición reversible:

• Competitiva: el inhibidor se une al centro activo. Se les llama a estos inhibidores análogos metabólicos.
• No competitiva: El inhibidor se une a una zona de la enzima distinta del centro activo, lo que modifica la estructura de la enzima.

Alosterismo

Es un sistema de regulación sumamente preciso. Catalizan algunas reacciones importantes. Características:

• Están formadas por varias subunidades (tienen estructura cuaternaria).
• Poseen varios centros de regulación.
• Adoptan dos conformaciones distintas, la R (afinidad al sustrato alta) y la T (baja).
• Existe un efecto cooperativo entre las subunidades de modo que la activación o inhibición provoca el mismo efecto en todas las demás.
• Su cinética es diferente a la del resto de las enzimas.