Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

La estructura primaria, presente en todas las proteínas, es la secuencia lineal de aminoácidos que las integran. Es decir, indica los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla, pero fundamental, ya que determina los niveles superiores de organización proteica.

Una característica de esta estructura es su disposición en zigzag, debida a la planaridad del enlace peptídico, que provoca la rotación de los aminoácidos sobre el carbono alfa (Cα). La variedad de secuencias posibles es prácticamente ilimitada.

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) para ser estable, y es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los carbonos alfa de los aminoácidos.

Los modelos más frecuentes son la α-hélice y la conformación β o lámina plegada. Una variante de estructura secundaria es la hélice de colágeno, característica de esta proteína.

α-hélice

En este tipo de estructura, la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que lo sigue. La rotación se produce hacia la derecha, con 3,6 residuos de aminoácidos por cada vuelta completa. Los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α-hélice. La estabilidad de la α-hélice depende de la presencia o ausencia de residuos de prolina o hidroxiprolina, ya que estos aminoácidos impiden la formación de enlaces de hidrógeno.

Conformación β o Lámina Plegada

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en este enlace cruzado, confiriendo gran estabilidad a la estructura. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas: paralela (cadenas en el mismo sentido N-C) o antiparalela (cadenas alternadas N-C y C-N). En ambos casos, los radicales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja de forma alterna. La disposición antiparalela es ligeramente más compacta que la paralela y más frecuente en las proteínas.

Hélice de Colágeno

Es la estructura secundaria del colágeno, presente en tendones y tejidos conectivos, siendo particularmente rígida. El colágeno es una proteína compuesta mayoritariamente por el aminoácido prolina. Debido a la repetición continua de este aminoácido, la cadena polipeptídica no puede adoptar las estructuras anteriores. En su lugar, las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, con una vuelta de hélice por cada tres residuos de aminoácidos. Debido a esta disposición, no existen enlaces de hidrógeno intracatenarios, y la cadena está más extendida.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria se refiere al modo en que la proteína nativa se pliega en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones entre los radicales -R de los diferentes aminoácidos, que pueden estar muy distantes entre sí. Estas uniones pueden ser:

• Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.
• Atracciones electrostáticas entre grupos de carga opuesta.
• Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos.
• Puentes disulfuro entre restos de cisteína.

La estructura terciaria de las proteínas, especialmente las de elevado peso molecular, está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aminoácidos, conectadas a través del esqueleto polipeptídico. La estructura de la cadena polipeptídica dentro de un dominio suele ser independiente de la de otros, pudiendo presentar estructura de α-hélice o de lámina plegada. En la mayoría de los casos, los dominios se unen mediante una porción proteica flexible que sirve como bisagra. Los dominios son muy estables.

Estructura Cuaternaria

Es la estructura que poseen las proteínas, tanto fibrosas como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades, monómeros o protómeros). Se estabiliza mediante uniones débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro.

Propiedades de las Proteínas

Solubilidad

La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se localizan en la superficie externa de la proteína, estableciendo enlaces de hidrógeno con el agua. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.

Desnaturalización

Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y adopta una forma filamentosa. En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las proteínas pueden renaturalizarse, replegarse y recuperar su conformación nativa y actividad biológica.

Especificidad

Es la propiedad más característica de las proteínas. Se manifiesta a diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función (una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad) y la especificidad de especie (existen proteínas exclusivas de cada especie, aunque lo común es que proteínas con la misma función en diferentes especies tengan composición y estructura similares, llamadas proteínas homólogas).

Capacidad Amortiguadora

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos que las forman. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando H+ del medio, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.