Los Aminoácidos

Son compuestos orgánicos de baja masa molecular, que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Aminoácidos Primarios

Los aminoácidos primarios, que son aquellos que constituyen las proteínas, presentan el grupo amino unido al mismo carbono al que se une el grupo carboxilo, el llamado carbono α. Los otros dos enlaces del carbono α se unen con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical (R). Según sea este radical, se distinguen veinte tipos de aminoácidos primarios.

Abreviaturas

Para designar los veinte aminoácidos primarios se utilizan abreviaturas, que se forman con las tres primeras letras de sus nombres en inglés. Por ejemplo, el aminoácido glicina se nombra (Gly) y la alanina (Ala).

Aminoácidos Esenciales

Los animales no son capaces de sintetizar todos los tipos de aminoácidos. Aquellos que no pueden sintetizar, llamados aminoácidos esenciales, deben ser ingeridos en la dieta. En los seres humanos hay ocho aminoácidos esenciales.

Configuración L y D

Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones distintas. Tienen configuración L si, situado el grupo -COOH arriba, el grupo -NH2 queda a la izquierda, mientras que posee una configuración D, si el -NH2 se encuentra a la derecha.

Comportamiento Químico de los Aminoácidos

Los aminoácidos en disolución acuosa se comportan a la vez como ácidos y como bases, lo que se denomina comportamiento anfótero. Ello se debe a que el grupo ácido o carboxilo libera protones (-COOH -> -COO- + H+), mientras que el grupo básico o amino capta protones (-NH2 + H+ -> -NH3+).

Efecto Amortiguador

Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos mantienen constante el pH del medio, lo que se denomina efecto amortiguador o efecto tampón.

El Enlace Peptídico

La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace químico llamado enlace peptídico, y da lugar a cadenas que reciben el nombre de péptidos.

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la formación de una molécula de agua.

La disposición en el espacio de un enlace peptídico hace que los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúen en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Además, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo forman.

Tipos de Péptidos

• Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido.
• Si se unen tres, un tripéptido.
• Si es inferior a diez, se denomina oligopéptido.
• Si es superior a diez, recibe el nombre de polipéptido.

La Estructura de las Proteínas

Una proteína es un polipéptido constituido por más de cincuenta aminoácidos. Debido a ello su masa molecular es igual o superior a 5000 u. Algunas proteínas contienen, además de aminoácidos, otro tipo de moléculas.

La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales:

• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria

Cada una de estas estructuras corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura Primaria de las Proteínas

La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica qué aminoácidos la constituyen y en qué orden se disponen.

En todas las proteínas se considera como extremo inicial aquel que presenta el aminoácido con el grupo amino libre (extremo N-terminal), y como extremo final aquel cuyo aminoácido tiene el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal).

Estructura Secundaria de las Proteínas

Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio.

El tipo de estructura secundaria que presenta una cadena polipeptídica depende del número de enlaces de hidrógeno que se pueden formar. También depende de las condiciones de tensión y de temperatura en que se encuentra. Se conocen tres tipos de estructuras secundarias:

• α-hélice
• Hélice del colágeno
• Conformación-β

Estructura en α-hélice

La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro. Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del -CO- de un aminoácido y el hidrógeno del -NH- del cuarto aminoácido siguiente.

Se forma así una hélice que presenta 3,6 aminoácidos por vuelta. La α-queratina es una proteína que presenta estructura en α-hélice.

Estructura de la Hélice del Colágeno

El colágeno tiene una disposición en hélice especial, que se enrolla de forma levógira y es algo más alargada que la α-hélice, debido a la abundancia del aminoácido prolina y de un derivado de este, la hidroxiprolina.

El colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices. Las tres hélices se unen por medio de enlaces covalentes y por enlaces débiles de tipo enlace de hidrógeno.

Conformación-β

En la conformación-β, una cadena se dispone en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos.

Esta disposición puede dar lugar a una lámina en zigzag muy estable, denominada β-lámina plegada.

Estructura Terciaria de las Proteínas

Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. En ella los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior. Esta disposición facilita que muchas proteínas globulares sean solubles en agua y en disoluciones salinas.

Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

Es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Las Propiedades de las Proteínas

Solubilidad

La solubilidad de las proteínas se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, sobre todo, si tienen carga elevada.

Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas ya que modifican el grado de ionización de los radicales polares.

Desnaturalización

Es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, también de la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen. Esta ruptura puede ser producida por cambios en el pH, variaciones de temperatura, alteraciones en la concentración salina del medio o por simple agitación molecular.

Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una conformación filamentosa y precipita. Las proteínas desnaturalizadas no pueden realizar funciones de tipo enzimático, transportador u hormonal.

Renaturalización

Algunas proteínas pueden recuperar su conformación inicial, hecho que se denomina renaturalización.

Especificidad

Las proteínas que interactúan con otras moléculas presentan una estructura tridimensional específica y unos aminoácidos concretos en lugares determinados, que les permiten diferenciar unas moléculas de otras parecidas.

En las enzimas, el conjunto de aminoácidos que reconoce y contacta con las moléculas que se modificarán (sustrato) se denomina centro activo.

Proteínas Homólogas

Las proteínas homólogas, que realizan la misma función en especies diferentes, presentan una estructura muy similar pero no siempre idéntica.

Esto ha dado lugar a una gran variedad de moléculas proteicas, es decir, a proteínas específicas de una especie e, incluso, de un individuo, lo que provoca problemas de rechazo en los trasplantes de órganos.

Capacidad Amortiguadora

Las proteínas están constituidas por aminoácidos, y por eso también tienen un comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse como un ácido, liberando protones (H+), o bien como una base, aceptando protones. Es decir, son disoluciones tampón o amortiguadoras.

Funciones de las Proteínas

Estructural

A nivel celular las proteínas forman parte de la estructura de la membrana plasmática, constituyen los cilios y flagelos, y sirven de soporte al ADN. A nivel histológico, las queratinas son proteínas que forman estructuras dérmicas, la elastina forma parte de los tejidos reticulares y el colágeno de los tejidos cartilaginoso, conjuntivo y óseo.

Reserva

Ejercen esta función la ovoalbúmina de la clara de un huevo, la caseína de la leche…

Transporte

Además de las permeasas que regulan el paso de moléculas a través de la membrana celular, existen numerosas proteínas que transportan sustancias a nivel pluricelular, como por ejemplo los pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocianina…).

Enzimática

Las enzimas son las proteínas que tienen acción biocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioquímicas. Ej: maltasa.

Contráctil

Gracias a esta función de contracción se posibilita la movilidad. Ej: la flagelina.

Hormonal

Las hormonas son proteínas transportadas por el medio interno del organismo, que llegan a determinadas células a las que estimulan para iniciar ciertas reacciones.

Defensa

Básicamente, esta función la realizan las γ-globulinas o inmunoglobulinas, que constituyen los anticuerpos.

Los anticuerpos son moléculas que se asocian a las sustancias extrañas que penetran en el organismo, los antígenos, y los neutralizan.

Homeostática

Esta función consiste en mantener constante los valores de determinadas variables del medio interno, como son la salinidad, la acidez o la concentración de glucosa. Ej: las proteínas sanguíneas que participan en la regulación del pH gracias a su capacidad amortiguadora y la trombina y el fibrinógeno.