1. Aminoácidos y Enlace Peptídico

Definición y Fórmula General de un Aminoácido

Un aminoácido es una molécula orgánica formada por un carbono alfa (Cα) al que están unidos un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un radical variable (R) y un átomo de hidrógeno (H).

Fórmula General de un Aminoácido

Clasificación de los Aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican en función de sus radicales (R) en:

• Ácidos
• Básicos
• Neutros polares
• Neutros apolares

Enlace Peptídico

El enlace peptídico es la unión del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, con la pérdida de una molécula de agua (H2O).

Funciones de las Proteínas

Las proteínas desempeñan diversas funciones en los organismos vivos, entre las que destacan:

• Catálisis: Aceleran las reacciones químicas (enzimas).
• Transporte: Transportan moléculas a través de membranas o en la sangre (hemoglobina).
• Movimiento: Participan en la contracción muscular (actina y miosina).
• Estructural: Proporcionan soporte y forma a las células y tejidos (colágeno).
• Reconocimiento celular: Participan en la comunicación entre células (receptores de membrana).
• Nutritiva: Sirven como fuente de aminoácidos para el organismo.

3. Hidrólisis y Desnaturalización de Proteínas

Diferencias entre Hidrólisis y Desnaturalización

La hidrólisis y la desnaturalización son procesos que afectan a la estructura de las proteínas, pero de manera diferente:

• Hidrólisis: Rompe los enlaces peptídicos de la estructura primaria, dando como productos péptidos y aminoácidos. Es un proceso irreversible.
• Desnaturalización: Afecta a las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, rompiendo los enlaces débiles (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals). Puede ser reversible o irreversible.

Agentes Hidrolizantes y Desnaturalizantes

• Agente hidrolizante: Ácidos o enzimas proteolíticas (proteasas).
• Agente desnaturalizante: Calor, pH extremo, detergentes.

5. α-Queratina y Moldeados Capilares

La α-queratina es una proteína fibrosa presente en la piel, uñas y cabello de los mamíferos. Los “moldeados” capilares son tratamientos que modifican la forma natural del cabello, eliminando rizos y creando otros.

Los moldeadores actúan desnaturalizando las α-queratinas del cabello. Al romper los enlaces débiles que mantienen la estructura de la proteína, permiten modificar la forma del cabello. Posteriormente, se utilizan fijadores para estabilizar la nueva forma.

6. Enzimas: Apoenzima, Coenzima y Centro Activo

Función de las Enzimas

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas en los organismos vivos.

Apoenzima, Coenzima y Centro Activo

• Apoenzima: Parte proteica de la enzima, responsable de su especificidad y de la velocidad de la reacción.
• Coenzima: Molécula orgánica no proteica que se une a la apoenzima y participa en la catálisis.
• Centro activo: Región específica de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la reacción química.

7. Proceso de Catálisis Enzimática

La catálisis enzimática consiste en la disminución de la energía de activación necesaria para que una reacción química se lleve a cabo. La enzima se une al sustrato formando un complejo enzima-sustrato, lo que facilita la formación del estado de transición y la formación de los productos.

8. Factores que Influyen en la Actividad Enzimática

Factores

• Concentración del sustrato
• pH
• Temperatura

Efecto del pH y la Temperatura

• pH: Cada enzima tiene un pH óptimo en el que su actividad es máxima. Valores de pH por encima o por debajo del óptimo disminuyen la actividad enzimática e incluso pueden desnaturalizar la enzima.
• Temperatura: Al aumentar la temperatura, la actividad enzimática aumenta hasta alcanzar un óptimo. Temperaturas superiores al óptimo desnaturalizan la enzima, provocando la pérdida de su actividad.

9. Efecto de la Temperatura sobre la Velocidad de Reacción Enzimática

La gráfica muestra que la velocidad de reacción aumenta con la temperatura hasta alcanzar un punto máximo (temperatura óptima). A temperaturas superiores, la velocidad disminuye debido a la desnaturalización de la enzima.

10. Inhibición Enzimática

a) Procesos A y B

• Proceso A: Muestra la formación del complejo enzima-sustrato (E-S).
• Proceso B: Muestra la inhibición irreversible de la enzima por un inhibidor que se une covalentemente al centro activo.

b) Reacción con Inhibidor 2

El inhibidor 2 es un inhibidor competitivo. Competiría con el sustrato por el centro activo de la enzima. La unión del inhibidor 2 al centro activo impediría la unión del sustrato y, por lo tanto, la reacción.

c) Efecto del Cambio de pH o Temperatura en el Proceso A

Un cambio brusco de pH o temperatura podría desnaturalizar la enzima, alterando su estructura y, por lo tanto, impidiendo la formación del complejo enzima-sustrato (E-S).

12. Material Genético de un Virus

Un virus presenta la siguiente composición de bases nitrogenadas: Adenina 22%, Uracilo 27%, Citosina 23%, Guanina 28%.

Tipo de material genético: ARN, debido a la presencia de Uracilo (U) en lugar de Timina (T).

Estructura: Una sola cadena, ya que las proporciones de bases no cumplen la regla de Chargaff (A=T, C=G) característica del ADN de doble cadena.

15. Molécula de ARN Transferente (ARNt)

a) Composición y Estructura

La molécula representa un ARN de transferencia (ARNt).

Composición:

• Ácido fosfórico
• Ribosa (pentosa)
• Bases nitrogenadas: Adenina (A), Guanina (G), Citosina (C) y Uracilo (U)

Enlaces:

• Enlace glucosídico entre la ribosa y la base nitrogenada.
• Enlace éster entre la ribosa y el ácido fosfórico.

Relación [Purinas]/[Pirimidinas]: No cumple la relación 1:1, ya que es una molécula monocatenaria.

b) Función y Regiones 1 y 2

Función: Transportar aminoácidos específicos al ribosoma durante la síntesis de proteínas.

Regiones:

• Región 1 (Brazo aceptor): Extremo 3′ donde se une el aminoácido específico.
• Región 2 (Anticodón): Secuencia de tres nucleótidos que se une al codón complementario del ARN mensajero (ARNm).