Biomoléculas: Enzimas, Dispersiones Coloidales y Monosacáridos

Dispersiones Coloidales y sus Propiedades

El gelificante que se obtiene de los huesos, el colágeno, puede formar fibras que se encadenan para formar geles. Cuando hay más moléculas y presenta por eso estado sólido. Las variaciones de temperatura, pH, presión o concentración aumentan la reactividad de las micelas.

Propiedades de las Dispersiones Coloidales

El medio interno celular tiene carácter coloidal y presenta las siguientes propiedades:

  • Efecto Tyndall: Las dispersiones coloidales son transparentes y claras, aunque presentan cierta turbidez, cuando se iluminan de forma transversal. Este fenómeno es debido a partículas coloidales de gran tamaño.
  • Movimiento Browniano: Las partículas coloidales presentan un movimiento arbitrario y desordenado (fase dispersante), su estado físico implica un continuo movimiento de sus componentes moleculares.
  • Sedimentación: Las partículas coloidales se mantienen en suspensión, pero es posible su sedimentación (floculación).
  • Elevada Viscosidad: Las dispersiones coloidales son muy viscosas porque contienen moléculas de gran tamaño; su viscosidad aumenta a más masa molecular.
  • Elevada Adsorción: Es la capacidad de atracción que ejerce la superficie de un sólido sobre las moléculas de un líquido o un gas.
  • Diálisis: Proceso de separación de las moléculas que integran una dispersión coloidal en función de su tamaño a través de una membrana semipermeable. Permite el paso de moléculas pequeñas y de agua. Actúa como una membrana de diálisis que permite el intercambio de sustancias entre el interior y el exterior celular.

Clasificación de las Enzimas

  • HIDROLASAS: Catalizan reacciones de hidrólisis de sustratos muy diversos con la intervención del agua. Pueden hidrolizar enlaces éster (lipasas y fosfatasas), enlaces glucosídicos (sacarasa, amilasa), enlaces peptídicos (tripsina, pepsina).
  • LIASAS: Catalizan la liberación de grupos funcionales diversos en moléculas que poseen un doble o triple enlace en su estructura.
  • TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de radicales o grupos funcionales de unas moléculas a otras.
  • ISOMERASAS: Catalizan reacciones de isomerización, es decir, de transformación de moléculas.
  • OXIDORREDUCTASAS: Catalizan reacciones de oxidorreducción de sustratos con transferencia de hidrógeno, oxígeno o electrones.
  • SINTETASAS O LIGASAS: Catalizan la síntesis de moléculas de ATP.

La Reacción Enzimática

Especificidad

Una de las características más importantes de la actividad de las enzimas es la especificidad de las mismas en la reacción que catalizan. La complementariedad en la unión de la enzima al sustrato se ha equiparado con la existente entre una llave y su cerradura, por lo que se dice que la unión sigue el modelo llave-cerradura. Esta unión puede no ser rígida. La unión del propio sustrato introduce un cierto cambio conformacional en el sitio activo de la enzima, que provoca finalmente el perfecto y definitivo acoplamiento de esta y el sustrato.

Inhibición de la Actividad Enzimática

La actividad de una enzima puede modularse a través de diferentes mecanismos capaces de inhibir o activar a la propia enzima.

  • Inhibidores Reversibles: Se unen de forma temporal a la enzima y se denominan inhibidores competitivos, ya que tienen una conformación espacial similar a la del sustrato y compiten con este por la unión al centro activo.
  • Inhibidores Irreversibles o Venenos: Son inhibidores que se unen de forma irreversible al centro activo de la enzima, y suprimen por completo la actividad de la misma. Por ello se denominan venenos.

Cinética de la Reacción Enzimática

El turnover, número de recambio o constante catalítica, expresa el número máximo de moléculas de sustrato que pueden transformar una molécula de enzima en la unidad de tiempo, y equivale a la actividad de la enzima cuando la velocidad de la reacción es máxima. Otro parámetro muy utilizado en cinética enzimática es la constante de Michaelis cuyo valor hace referencia a la afinidad de la enzima por su sustrato. Esto se conoce por el nombre de eficacia catalítica. Un valor pequeño de la constante de Michaelis podría indicar la unión muy estrecha entre la enzima y el sustrato, ya que la mitad de la velocidad máxima se alcanza cuando las concentraciones de sustrato son bajas.

Importancia Biológica de los Monosacáridos

Los monosacáridos tienen gran interés por ser los monómeros constituyentes de todos los glúcidos. También se presentan libres, como nutrientes o metabolitos.

Triosas

El gliceraldehído y la dihidroxiacetona se encuentran, en forma de ésteres fosforitos, en el interior de las células de la mayoría de los organismos, donde participan como intermediarios en el metabolismo. No forman estructuras cíclicas.

Tetrosas

La eritrosa es un compuesto intermediario de secuencias bioquímicas en los procesos de nutrición autótrofa. No forma estructura cíclica.

Pentosas

Las más importantes son:

  • Ribosa: Es un componente estructural de nucleótidos en estado libre como el ATP; y de ácidos nucleicos como el ácido ribonucleico.
  • Xilosa: Es el componente del polisacárido xilana, presente en la madera.
  • Arabinosa: Es uno de los pocos monosacáridos que en la naturaleza se presenta en forma L. La goma arábiga.
  • Ribulosa: Actúa como intermediario.