Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores, aumentando la velocidad de las reacciones metabólicas. Permiten que las reacciones ocurran en las condiciones de temperatura, presión y pH propias del medio intracelular, reduciendo la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción.

Nomenclatura y Clasificación

• Nomenclatura:
  • Algunas enzimas conservan su denominación inicial, como la lisozima, la tripsina y la pepsina.
  • Otras llevan el sufijo”-as” precedido del nombre del reactivo o sustrato (por ejemplo, sacarasa, amilasa, ureasa).
  • También se nombran según el tipo de reacción que catalizan (por ejemplo, hidrolasas, transferasas).
• Clasificación:
  • Según el tipo de reacción que catalizan:
    • Oxidorreductasas
    • Transferasas
    • Hidrolasas
    • Liasas
    • Isomerasas
    • Ligasas

Propiedades

A. Naturaleza Proteica: Las enzimas son proteínas, con algunas excepciones como las ribozimas. Pueden ser simples o conjugadas, con cofactores (iones inorgánicos o moléculas orgánicas llamadas coenzimas) esenciales para su función.

B. Centro Activo: Las enzimas tienen un centro activo o catalítico, formado por aminoácidos específicos que determinan una superficie complementaria al sustrato. El centro activo se une al sustrato mediante interacciones iónicas, hidrofóbicas o puentes de hidrógeno, formando el complejo enzima-sustrato (ES).

C. Elevada Especificidad: Las enzimas actúan solo sobre un sustrato específico o unos pocos muy similares, y solo efectúan un tipo de reacción sobre ellos.

D. Gran Efectividad: Las reacciones catalizadas por enzimas son entre 1000 y 1000000000 veces más rápidas que sin catalizador.

E. Localización: Una parte sustancial de las enzimas se encuentra en orgánulos específicos, lo que permite compartimentar el metabolismo y evitar interferencias.

Cinética Enzimática

• Las enzimas no se consumen durante las reacciones.
• La velocidad de una reacción enzimática no crece linealmente con la concentración de sustrato, sino que tiende asintóticamente a un límite llamado velocidad máxima (Vmáx).
• La Km es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato: una Km baja indica gran afinidad y una Km alta indica poca afinidad.

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

I. Temperatura:

• La actividad enzimática aumenta con la temperatura hasta un punto óptimo, donde comienza a disminuir debido a la desnaturalización térmica.

II. pH:

• La actividad enzimática varía según el pH, con un pH óptimo específico para cada enzima.

Inhibición de la Actividad Enzimática

• Los inhibidores enzimáticos disminuyen la velocidad de la reacción catalizada por la enzima.
• Pueden ser irreversibles (reaccionan químicamente con la enzima) o reversibles (se unen de forma no covalente).
• Los inhibidores reversibles pueden ser competitivos, no competitivos o incompetitivos.

Enzimas Reguladoras

• Las rutas metabólicas están catalizadas por grupos de enzimas que actúan secuencialmente.
• Las enzimas reguladoras controlan la velocidad de toda la ruta, catalizando la etapa más lenta.
• Las enzimas alostéricas tienen sitios alostéricos específicos que se unen a moléculas moduladoras, activando o inhibiendo la actividad enzimática.