La conformación de una proteína es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformación y esta es la responsable de las importantes funciones que realiza.

La estructura de las proteínas puede presentar diferentes niveles de organización: Primario, Secundario, Terciario y Cuaternario.

A) Nivel o Estructura Primaria

Hace referencia a la secuencia (orden) lineal que siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. Cualquier alteración en la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los aminoácidos puede cambiar su configuración y dar lugar a una proteína diferente con la consiguiente pérdida de función.

B) Nivel o Estructura Secundaria

Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria, debido a las restricciones de giro impuestas por las características de los enlaces peptídicos.

Tipos o modelos de estructuras secundarias:

■ α – Hélice:

• Es la estructura más simple y común.
• Se dispone o adopta una disposición helicoide dextrógira regular, con las cadenas laterales o restos (R) dirigidos hacia el exterior de la hélice.
• Cada vuelta completa de hélice equivale a 3,6 aminoácidos.
• El avance por vuelta es de 0,54 nm.
• Esta estructura se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces o puentes de hidrógeno intracatenarios. Estos puentes de hidrógeno se establecen entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H de otro aminoácido situado cuatro lugares por debajo de él en la hélice. Esto es entre el C=O del aminoácido (n) y el grupo N-H del aminoácido (n+4).

■ Conformación β:

• La molécula proteica, o una parte de la molécula se dispone o adopta una disposición en Zig-Zag, con las cadenas laterales o restos (R) de los aminoácidos quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo.
• Esta estructura se mantiene estable mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación, cadenas que pueden pertenecer a proteínas diferentes o ser partes de una misma molécula. De esta manera se establecen enlaces o puentes de hidrógeno intercatenarios entre los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos.

■ Hélice de colágeno:

Las tres son configuraciones en hélice diferenciándose en el número de aminoácidos por vuelta (n) y en el diámetro de la hélice. En la hélice α, n=4, en la conformación β, n=2 y en la hélice de colágeno, n=3

C) Nivel o Estructura Terciaria

Las proteínas no se disponen en el espacio de forma lineal sino que se pliegan, pues bien, la estructura tridimensional que adopta en el espacio la proteína nativa como consecuencia de esos plegamientos es lo que se conoce como estructura terciaria. Los plegamientos que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: prolina, serina e isoleucina, que distorsionan la hélice generando las curvaturas.

La estructura terciaria se estabiliza gracias a la existencia de:

• Enlaces o puentes de hidrógeno entre grupos peptídicos.
• Interacciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas.
• Fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales o grupos (R).
• Puentes disulfuro, se forman entre grupos SH pertenecientes a dos moléculas de cisteína que reaccionan entre sí para dar cistina.

En la estructura terciaria los restos aminoácidos (R) se disponen en función de su afinidad por el agua. En medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula mientras que los restos hidrófilos lo hacen hacia el exterior.

Tipos o modelos de estructuras terciarias:

■ Filamentosa:

• Las proteínas con conformación estructural filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez.
• Son insolubles en agua y en soluciones salinas.
• Son filamentosas proteínas tales como: β-Queratina, el colágeno y la elastina.

■ Globulares:

• Las proteínas con conformación globular tienen formas más o menos esféricas y suelen tener las siguientes funciones: enzimática, transportadora y estructural (forman parte de las membranas celulares).
• Suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas.
• Son globulares proteínas tales como: Actina, albúminas, globulinas e histonas y protaminas.
• Las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélices y conformaciones beta, las conformaciones beta se disponen en la periferia y las hélices alfa en el centro de la molécula.

D) Nivel o Estructura Cuaternaria

Cuando la proteína consta de varias cadenas polipeptídicas o subunidades (protómeros), se dice que tiene una estructura cuaternaria. También decimos que en ese caso, se trata de una proteína oligomérica, esto es, un oligómero formado por varios monómeros. La estructura cuaternaria está a veces íntimamente ligada o relacionada con PROCESOS REGULATORIOS. Los protómeros están unidos entre sí por puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals.

NOTA: LAS CARACTERÍSTICAS DE UNA PROTEÍNA Y, LO QUE ES MÁS IMPORTANTE LA FUNCIÓN QUE REALIZA DEPENDE DE SU ESTRUCTURA TERCIARIA