Estructura y Función de las Proteínas

Esfingolípidos

La esfingosina se une por un grupo amino, mediante un enlace amida, al ácido graso para formar la ceramida, que es la unidad base de todos los esfingolípidos y tienen dos colas hidrofóbicas.

Se clasifican en:

• Esfingomielina: Poseen un grupo polar. Son los únicos que en su composición llevan un grupo fosfato, se encuentran en la vaina de mielina.

Esteroides

Son derivados de un compuesto isoprenoide. Se clasifican en:

• Esteroles:
  • Colesterol
• Hormonas esteroidales:
  • Hormonas sexuales: testosterona en el hombre y estrógenos en la mujer
  • Hormonas degradadoras: cortisol.
• Ácidos biliares:
  • Ácido cólico: compone la bilis en la que se encuentran formando sales.

Enlace Peptídico

Características

• El enlace peptídico es el enlace más corto.
• Cierto carácter de doble enlace, por lo que impide el libre movimiento.
• Los cuatro átomos situados sobre un mismo plano.

Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos que indica los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla, la más importante y determina el resto de las estructuras proteicas. Una de las características es la disposición en zigzag.

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos. Los modelos más frecuentes son la alfa-hélice y la conformación beta.

• Alfa-hélice: se va enrollando en espiral, esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH y el grupo -C=O.
• Lámina plegada: presenta estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas: paralelas, donde las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C, o antiparalelas, donde las cadenas se alternan en las direcciones N-C y C-N.
• Hélice de colágeno (triple hélice): es la estructura secundaria del colágeno que forma parte de los tendones y los tejidos conectivos: se trata de una estructura particularmente rígida.

Estructura Terciaria

Se establece gracias a las uniones que se producen entre los radicales -R de los diferentes aminoácidos. Se distinguen distintos tipos:

• Enlaces de hidrógeno
• Atracciones electrostáticas
• Atracciones hidrofóbicas
• Puentes disulfuro

Estructura Cuaternaria

Estructura de las proteínas, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (subunidad) que pueden ser iguales o diferentes. El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas para formar una triple hélice más grande. La hemoglobina es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas de un tipo y dos de otro.

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Se debe a que solo los grupos -R polares se localizan sobre la superficie externa de la proteína y establecen enlaces de hidrógeno con el agua. Las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.
• Desnaturalización: es la rotura de un enlace que mantiene el estado nativo de una molécula, se pierden todas las estructuras menos la primaria por lo que pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa es la más estable y tiene la menor energía libre. La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura. Al perder sus estructuras pierden su actividad biológica. En algunas situaciones ese proceso puede ser reversible, es decir, la proteína puede renaturalizar y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida.
• Especificidad: se diferencia en dos tipos:
  • Especificidad de función: reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que forman su secuencia lineal, la secuencia cuaternaria de la proteína, pero un pequeño cambio en su estructura puede provocar la pérdida de su funcionamiento.
  • Especificidad de especie: son las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies y que tienen una composición y estructura similares. Proteínas homólogas.
• Capacidad amortiguadora: presentan un comportamiento anfótero. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando H del medio, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.

Holoproteínas

Compuestas por aminoácidos.

Proteínas Fibrosas

Son insolubles en agua, con funciones estructurales o protectoras.

• Colágeno: es el principal componente del tejido conjuntivo, y es uno de los principales componentes extracelulares de la piel: cartílago, hueso, tendones y córnea.
• Miosina: es la proteína fibrosa responsable de la contracción muscular.
• Queratinas: se sintetizan y almacenan en las células, forman los cuernos, uñas, pelo.
• Fibrina de la sangre
• Elastina: es una proteína fibrosa y flexible, se encuentra en el tejido conjuntivo de estructuras y órganos que son elásticos como la piel, el cartílago.