Estructura de las Proteínas

1. Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos (aa) de la proteína. Determina qué aa componen la cadena polipeptídica y su orden. Esta estructura es crucial porque la sustitución de un aa puede alterar la función o inactivar la proteína.

2. Estructura Secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aa en el espacio. Existen tres tipos principales:

• α-Hélice: La estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma, formando enlaces de hidrógeno entre el CO de un aa y el NH de otro.
• Hélice de colágeno: El colágeno tiene una hélice más alargada debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina, que dificultan la formación de puentes de hidrógeno.
• Conformación-β: La estructura adopta forma de acordeón, con puentes de hidrógeno entre los grupos CO y NH de cadenas adyacentes.

3. Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma, formando una conformación globular. Aparecen enlaces covalentes (puentes disulfuro) y enlaces débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas e hidrófobas).

4. Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria es la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria mediante enlaces débiles. Cada cadena se denomina protómero. Las proteínas con esta estructura se llaman oligoméricas.

Funciones de las Proteínas

Función General

Las proteínas realizan funciones estructurales (membranas celulares, microtúbulos, etc.) y tisulares (queratinas, elastina, colágeno).

Función de Transporte

Las proteínas transportan sustancias en el organismo, como los pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocionina) y otras sustancias en el torrente circulatorio.

Función Enzimática

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en las células. Esta es su función más importante, ya que existen numerosas enzimas altamente especializadas.

Función Hormonal

Las hormonas son biocatalizadores que actúan a través de la sangre en todo el organismo, a diferencia de las enzimas que actúan localmente.

Función de Defensa

Las inmunoglobulinas (anticuerpos) neutralizan sustancias extrañas que ingresan al organismo. Otras proteínas involucradas en la defensa son la trombina, el fibrinógeno y las mucinas.

Función Contractil

La actina y la miosina forman miofibrillas que permiten la contracción y relajación de las fibras musculares. Otras proteínas como la dineína, la tubulina y la flagelina permiten la movilidad celular.

Función de Reserva

Las proteínas como la ovoalbúmina y la caseína sirven como reservas de nutrientes.

Función Homeostática

Algunas proteínas sanguíneas regulan el pH gracias a su capacidad amortiguadora.

Catalizador y Enzima

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción sin consumirse. Una enzima es un catalizador coloidal, generalmente una proteína globular, que acelera las reacciones biológicas disminuyendo la energía de activación.

Propiedades de las Enzimas

1. Especificidad de la Catálisis Enzimática

Las enzimas tienen especificidad de acción (seleccionan reacciones específicas) y especificidad de sustrato (transforman sustancias específicas).

2. Reversibilidad

Las enzimas actúan en ambos sentidos de una reacción química.

3. Eficacia

Una sola molécula de enzima puede catalizar la reacción de miles de moléculas de sustrato sin consumirse.

4. Gran Poder Catalítico

Las enzimas multiplican la velocidad de las reacciones en comparación con los catalizadores inorgánicos.

5. Regulación

La actividad de las enzimas está regulada por factores como la temperatura, el pH y las moléculas producidas en las reacciones que promueven.

Estructura de las Enzimas

La actividad de las enzimas depende de su estructura. Algunas enzimas requieren cofactores enzimáticos, que pueden ser:

1. Activadores Inorgánicos

Iones metálicos que participan en los complejos funcionales de las enzimas.

2. Coenzimas

Moléculas orgánicas que actúan como cofactores de muchas enzimas diferentes. Destacan:

• Adenosin-fosfatos (ADP-ATP): Transferencia de grupos fosfatos.
• Piridin-nucleótidos (NAD-NADP) y flavin-nucleótidos (FMN y FAD): Transferencia de hidrógeno.
• Coenzima A: Transferencia de grupos acetilos.