Carácter Anfótero
Los ácidos se pueden ionizar: el grupo carboxilo pierde un protón y se comporta como ácido, mientras que el grupo amino capta un protón y actúa como base. Están ionizados y constituyen un ion dipolar o híbrido. Esta característica les permite actuar como ácidos o bases, dependiendo del pH del medio. La cadena lateral también puede tener otros grupos que se pueden ionizar y constituir la carga neta del aminoácido.
Punto Isoeléctrico
Es el valor del pH al que la carga neta del aminoácido es cero. Cada aminoácido tiene un pH diferente.
Enlace Peptídico
Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Este enlace se forma entre el grupo (alfa) carboxilo de un aminoácido y un grupo (alfa) amino de otro, y se libera una molécula de agua. La unión de dos aminoácidos origina un dipéptido, éste se puede unir a otro y formar un tripéptido y así sucesivamente. Se pueden unir muchos aminoácidos por enlaces peptídicos y así se forma una cadena larga lineal que se denomina polipéptido. El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace que se estabiliza por resonancia, los átomos C-O-N comparten electrones y se sitúan en un mismo plano. Así, en el enlace no puede producirse la rotación, pero sí en el resto de los enlaces del polipéptido.
Estructura
La función de una proteína se basa en la estructura tridimensional que tiene. La cadena polipeptídica se ha de plegar y disponer de una manera espacial que la haga apta para desarrollar su actividad biológica.
Estructura Primaria
Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. Las diversas proteínas se diferencian en el número, el tipo y el orden en que se encuentran los aminoácidos. Esto es consecuencia del mensaje genético que hay en la célula. En cualquier cadena polipeptídica encontramos un extremo amino libre y un extremo carboxilo libre. En la estructura primaria se considera el primer aminoácido aquel que lleva el grupo amino libre y el último el que lleva el carboxilo terminal.
Estructura Secundaria
Los plegamientos de la estructura primaria dan lugar a conformaciones estables, que son las que se mantienen. Estas conformaciones son las que constituyen la estructura secundaria.
Hélice Alfa
Formada por el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre sí misma, en forma de espiral. Se forma una hélice que gira en el sentido de las agujas del reloj. La estabilización de la hélice alfa se consigue por la formación de numerosos puentes de hidrógeno formados entre el grupo NH y el grupo C=O de enlaces peptídicos diferentes. Las cadenas laterales quedan situadas hacia el exterior y no participan de los enlaces estabilizadores de la estructura. Algunos aminoácidos pueden desestabilizar la hélice alfa, como es el caso de la prolina, que no tiene ningún hidrógeno en el grupo amino; después de formar enlaces peptídicos no puede originar puentes de hidrógeno con otros aminoácidos.
Estructura Beta u Hoja Plegada
La cadena polipeptídica se pliega sobre sí misma hacia adelante y hacia atrás, los tramos diferentes se enfrentan en uno y otro sentido. El mantenimiento de las estructuras se hace a partir de la formación de puentes de hidrógeno entre grupos NH y C=O de diferentes enlaces peptídicos. Se constituye una estructura en forma de hoja plegada en zig-zag, por encima y por debajo de la cual se disponen los radicales de los aminoácidos de manera alternada. Algunas combinaciones de hélice alfa y hoja plegada beta son muy estables y constituyen los dominios estructurales que pueden ser los mismos en proteínas con estructuras y funciones diferentes.
Estructura Terciaria
El medio celular es acuoso, por lo que los aminoácidos apolares se disponen en el interior de la estructura, protegidos del contacto con el agua. Los aminoácidos polares se encuentran en la parte externa. La conformación más estable en condiciones celulares se le llama estado nativo, y es específica de cada proteína. Los plegamientos se originan y se mantienen por una serie de enlaces entre cadenas laterales de los aminoácidos, por lo que la secuencia de aminoácidos en la estructura primaria es fundamental para la conformación espacial de la proteína. Podemos encontrar:
- Enlaces electrostáticos entre radicales con cargas opuestas.
- Puentes de hidrógeno entre aminoácidos polares.
- Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre aminoácidos apolares.
- Puentes disulfuro entre dos aminoácidos cisteína. Es un enlace covalente más fuerte que los otros.
Estructura Cuaternaria
Es la disposición espacial de las diferentes subunidades que pueden constituir una proteína. Se da en el caso de grandes proteínas formadas por la asociación de varias subunidades que pueden ser iguales o diferentes. Los enlaces que se establecen son los mismos que los que intervienen en la estructura terciaria. Esta estructura depende de la terciaria, de la secundaria y de la primaria.
Desnaturalización
Cuando las condiciones ambientales varían, se puede perder la configuración espacial característica y se produce la pérdida de la función biológica de la proteína. Este hecho se denomina desnaturalización, que es cuando se rompen los enlaces que mantienen la estructura secundaria, la terciaria y la cuaternaria, pero no los enlaces peptídicos. Si los cambios son poco intensos o de una duración corta, la desnaturalización es reversible y la proteína se vuelve a plegar hasta adquirir la conformación nativa. Esta renaturalización espontánea demuestra que la estructura espacial depende de la estructura primaria. Si los cambios son intensos o de duración larga, la desnaturalización es irreversible y la proteína no recupera la forma espacial nativa ni las propiedades biológicas. Los factores que provocan la desnaturalización son físicos y químicos. Los cambios de pH provocan cambios en el estado de ionización de los radicales de los aminoácidos ácidos y básicos.