1. Proteínas: Enlaces y Características

El enlace peptídico es un enlace covalente que une el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido con el grupo amino (-NH2) de otro. Sus características principales son:

• Es rígido y planar debido a la resonancia entre el oxígeno y el nitrógeno.
• Posee configuración trans.
• Es más corto que otros enlaces C-N debido a su carácter parcial de doble enlace.

Estructura de las Proteínas

Estructura secundaria: Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los átomos de los planos amida.

Estructura terciaria: Está estabilizada por:

• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes disulfuro (enlace covalente entre cisteínas).
• Fuerzas de Van der Waals y puentes salinos.

Desnaturalización

Es la ruptura de los enlaces débiles de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria se mantiene gracias a los fuertes enlaces covalentes. Es causada por variaciones de temperatura, pH, salinidad y agitación molecular. Sus efectos son la insolubilidad y la pérdida de actividad biológica. Los enlaces covalentes peptídicos no se ven afectados durante este proceso.

Funciones Proteicas

Estructural: A nivel celular, como las histonas (fibra de cromatina).

Reserva: Como las ovoalbúminas (en huevos).

2. Aminoácidos: Monómeros de las Proteínas

Existen 20 aminoácidos diferentes, clasificados según la polaridad de su radical R:

• Neutros apolares: R hidrofóbico (ej: leucina).
• Neutros polares: R hidrófilo (ej: serina).
• Ácidos: R con grupo carboxilo (-) (ej: ácido aspártico).
• Básicos: R con grupo amino (+) (ej: histidina).

Actividad Óptica

Los aminoácidos presentan actividad óptica debido a su carbono asimétrico (quiral), existiendo en formas isoméricas L y D, excepto la glicina.

Aminoácidos Básicos

Tienen cadenas laterales con grupos funcionales que aceptan protones, como el grupo amino (-NH2). Ejemplos: lisina, arginina e histidina.

Carácter Anfótero

Los aminoácidos pueden actuar como ácidos (donando protones) o como bases (aceptando protones), dependiendo del pH del medio.

Punto Isoeléctrico (pI)

Es el pH en el cual un aminoácido tiene carga neta cero.

Comportamiento según el pH

• pH < pI: El aminoácido gana protones, aumentando su carga positiva.
• pH > pI: El aminoácido pierde protones, aumentando su carga negativa.

3. Enzimas: Biocatalizadores Específicos

Las enzimas son proteínas con las siguientes características:

• Biocatalizadores: Aceleran las reacciones químicas reduciendo la energía de activación.
• Específicas: Cada enzima actúa sobre un sustrato particular gracias a la forma de su centro activo.

Cinética Enzimática

La velocidad de reacción aumenta con la concentración de sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima (Vmax), donde todas las enzimas están saturadas.

Coenzimas y Centro Activo

• Coenzima: Molécula orgánica no proteica que se une temporalmente a la enzima para ayudar en la reacción catalítica (ej: NAD⁺).
• Centro activo: Región específica de la enzima donde se une el sustrato y ocurre la reacción química.

4. Nucleótidos del ADN: Componentes y Estructura

Los nucleótidos del ADN están compuestos por:

• Base nitrogenada: Adenina (A), guanina (G), citosina (C) o timina (T).
• Azúcar desoxirribosa: Pentosa.
• Grupo fosfato: Unido al carbono 5’ del azúcar.

Estructura del ADN

Los nucleótidos se unen mediante enlaces fosfodiéster entre el grupo fosfato de un nucleótido y el carbono 3’ de la desoxirribosa del siguiente, formando un esqueleto azúcar-fosfato.

Las bases nitrogenadas se proyectan hacia el interior y se unen por enlaces de hidrógeno formando pares complementarios (A-T y C-G).

Estructura Secundaria del ADN

Es una doble hélice formada por dos cadenas antiparalelas. Las bases nitrogenadas están apareadas en el interior de la hélice mediante enlaces de hidrógeno (A-T tienen 2 enlaces, C-G tienen 3 enlaces). Las hebras se enrollan alrededor de un eje central, con un giro hacia la derecha (ADN-B). Presenta surcos mayores y menores.

5. Tipos de ARN: Mensajero, Transferencia y Ribosómico

ARN mensajero (ARNm)

Lleva una secuencia codificada específica con información genética transcrita del ADN. Contiene codones que indican el orden de los aminoácidos en una proteína. Transporta la información genética del núcleo al citoplasma.

ARN de transferencia (ARNt)

Tiene forma de trébol. Su extremo 3’ es el sitio de unión para un aminoácido específico, y contiene un anticodón que reconoce los codones del ARNm. Transporta aminoácidos a los ribosomas durante la traducción.

ARN ribosómico (ARNr)

Es el ARN más abundante en las células y forma parte de los ribosomas. Proporciona un marco estructural y cataliza la formación de enlaces peptídicos.

6. Estructura de las Proteínas

Las proteínas son biomoléculas orgánicas lineales compuestas por CHON y en menor proporción SP. Presentan estructuras:

• Primaria: Secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
• Secundaria: Hélice alfa, lámina beta y triple hélice, estabilizadas por puentes de hidrógeno.
• Terciaria: Interacciones iónicas, atracciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y enlaces covalentes (disulfuro SS).
• Cuaternaria: Asociación de varias cadenas polipeptídicas.

Funciones de las Proteínas

Catalítica (enzimas), homeostática, motora/contráctil (actina y miosina).

7. Funciones del ARNt

El ARNt tiene un brazo aceptor (3’) que se une al aminoácido que transporta. Su función es la transferencia de aminoácidos a la cadena de proteína en formación. Reconoce los codones del ARNm. Cada anticodón es específico para cada aminoácido. El brazo T se une al ribosoma durante la traducción. El brazo D se une a la enzima aminoacil-ARNt sintetasa. El brazo A contiene el anticodón.

8. Elementos del ADN y Desnaturalización

El ADN está compuesto por bases nitrogenadas, azúcar desoxirribosa y grupo fosfato. Es muy estable gracias a los puentes de hidrógeno, pero se desnaturaliza con cambios de temperatura, pH o condiciones iónicas. La desnaturalización es reversible, permitiendo la renaturalización e hibridación.

9. Histonas y Cromatina

Las histonas son proteínas básicas que empaquetan y organizan el ADN en nucleosomas. La cromatina es la asociación de ADN con histonas, esencial para empaquetar el ADN, regular el acceso al material genético y formar los cromosomas.

10. Estructura Secundaria del ADN (Reiteración)

La estructura secundaria del ADN es una doble hélice formada por dos cadenas antiparalelas. Las bases nitrogenadas están apareadas en el interior de la hélice mediante enlaces de hidrógeno (A-T tienen 2 enlaces, C-G tienen 3 enlaces). Las hebras se enrollan alrededor de un eje central, con un giro hacia la derecha (ADN-B). Presenta surcos mayores y menores.